El ajo es un ingrediente básico en la cocina de medio mundo, imprescindible en nuestra gastronomía y protagonista insustituible de multitud de recetas. Además es muy saludable, pero precisamente es esa intensidad la que echa para atrás a muchos estómaos delicados: el ajo tiende a producir mal aliento y molestias digestivas, "se repite". Pero hay una forma sencilla de suavizarlo sin perder su potencia aromática.

En Directo al Paladar

Seis trucos para los que aman el ajo, pero les repite

Un consejo muy popular y extendido es aquel que recomienda retirar el germen interior de los dientes de ajo antes de cocinar con ellos, sobre todo si se van a utilizar en crudo. Y aunque es un truco que puede ayudar a mitigar sus efectos colaterales, la ciencia nos pone en bandeja un método igual o más fácil en el que no tendremos que quitar ninguna parte de esta raíz bulbosa.

La clave está en el precursor de la alicina y la acidez

Sabemos que las mismas moléculas que causan ese sabor picante del ajo -y sus dificultades digestivas- son las responsables de su fragancia y de sus beneficios en la salud. Los compuestos sulfurosos y la alicina le otorgan propiedades vasodilatadoras, antioxidantes, bactericidas y antisépticas; desafortunadamente también producen mal aliento, generando molestias también a las personas de nuestro entorno. ¿Cómo evitarlo sin renunciar a su sabor?

J. Kenji López dio con la clave en su afán por lograr la receta perfecta de hummus, plato emblemático de la cocina israelí, donde el ajo es también esencial como base aromática, combinado con especias y otros aderezos como la tahina. Y aplicó la misma idea al channa masala indio, una especie de curry de garbanzos muy especiado.

La alicina se activa en el momento en el que el ajo se pica o machaca, potenciando así sus beneficios y su intensidad. Una opción para dar sabor a ajo a un plato, de forma más sutil, pasa por cocinar los dientes enteros, pero el autor de Serious Eats buscaba lograr el máximo sabor, no atenuarlo.

En Directo al Paladar

Descubriendo el ajo de oso: cómo usar en cocina este primo silvestre del ajo (y dónde encontrarlo)

La alliinase es una enzima precursora de la alicina que se desarrolla al cortar el ajo. Esta enzima resulta muy activa en ambientes de pH neutro, pero se desactiva casi por completo en entornos ácidos, de pH bajo.

De forma -muy- simplificada, podemos decir que la escala de pH mide el grado de acidez de una sustancia, distinguiendo entre ácidos y básicos. Esta escala abarca un rango de cifras desde cero (el más ácido) hasta catorce (el más básico), situándose el agua justo en medio de la tabla, con un valor de siete, pues se considera neutra.

Así, el vinagre o el zumo cítrico poseen un pH bajo: son ácidos. Y la alliinase, digamos, se apaga en contacto con estas sustancias de alta acidez, sin liberar la alicina responsable del mal aliento.

Prensa Ajos Machacador Triturador Prensador Picador Corta de Manual Acero Inoxidable Garlic Press Pela Crusher Picador Cortador Para Hogar u Restaurante Suministros de Cocina

Hoy sin stock en Amazon

El precio podría variar. Obtenemos comisión por estos enlaces

Cómo ponerlo en práctica para disfrutar del ajo

Resumida -muy someramente- la teoría química, pasemos ya a la práctica que podemos aplicar todos en nuestra cocina. Si queremos desactivar la fuerza de la alicina del ajo, solo hay que machacarlo o picarlo en un entorno ácido, y lo más práctico, gastronómicamente hablando, es usar zumo de limón natural.

Para ello, solo hay que triturar o machacar directamente los dientes de ajo pelados, o cabezas enteras, con abundante zumo de limón recién exprimido, usando un robot, batidora o el mortero manual. Un buen vinagre también nos serviría, o una combinación de ambos. La idea es obtener una pasta espesa con intenso aroma a ajo, pero suavizado, sin perder su personalidad y sin causar tantos daños colaterales en nuestro aliento o digestión posterior.

Lógicamente, no podremos aplicarlo a todas las recetas que incluyen ajo en sus ingredientes, pero sí es muy útil para platos en los que este producto se añade crudo, como una vinagreta o un aceite aromatizado, también para marinadas y salsas o aliños. Elaboraciones muy especiadas como los currys y cremas o dips untables, como todas las variantes del hummus, también se beneficiarán de este pequeño truco.

Recordemos que cocinar el ajo también ayuda a mitigar ese efecto de "repetirse", asándolo o confitándolo a baja temperatura, pero también reduce sus efectos beneficiosos y modifica su aroma final.

Fotos | Unsplash - Pixabay
En Directo al Paladar | Que no te engañen con los ajos
En Directo al Paladar | Ajos tiernos o ajetes en primavera: cómo sacar partido en la cocina del ajo inmaduro

Todavía hoy asocio la piña con cierto lujo. Mi padre acostumbraba a comprarla para el postre de Navidad, llevando algo de exotismo tropical a casa. Aún me siento especial cuando me doy el capricho de tomar piña fresca en casa, pero nunca me había preguntado por qué a veces nos deja esa sensación de quemazón en la boca.

Seguro que todo el que haya comido piña alguna vez ha experimentado esas molestias, una irritación más o menos severa de la lengua que puede afectar también a las encías sensibles. La culpable es la bromelina, una enzima natural de la piña que también tiene propiedades muy beneficiosas con usos más allá del puro placer gastronómico, y que además se puede evitar a la hora de comerla.

En Directo al Paladar

La mejor manera de servir una piña para compartir

La bromelina y sus propiedades

Todo el mundo ha oído hablar de las virtudes de la piña como alimento estupendo para adelgazar, quizá con alabanzas demasiado entusiastas. Efectivamente, es una fruta que, consumida al natural y al igual que todas las demás, resulta muy saludable; como siempre dentro de una dieta equilibrada y variada.

Concretamente, la piña es muy rica en vitamina C y D, y también es fuente de minerales como yodo, potasio o magnesio, además de fibra y agua. Precisamente en su poder diurético se han basado las peligrosas dietas radicales o detox, aludiendo al poder “desintoxicante” o “limpiador” de esta fruta, que ya sabemos que son engañosas y entrañan muchos riesgos.

Pero lo que hace más particular a la piña es la bromelina o bromelaína, una enzima de acción proteolítica. Las enzimas, como bien explican nuestros compañeros de Vitónica, son proteínas que facilitan ciertas reacciones o procesos químicos en el organismo, necesarios para su buen funcionamiento. La lactasa, por ejemplo, es otra enzima, que permite la digestión de la lactosa.

En el caso de la bromelina tenemos una enzima similar en propiedades a la papaína de la papaya. Se consideran enzimas digestivas porque ayudan a digerir las proteínas de los alimentos y transformarlas en aminoácidos, acelerando la digestión y facilitando la asimilación de los nutrientes. En consecuencia, permite que las digestiones sean algo más ligeras, dentro de límites razonables.

La piña en concreto ayuda a una mejor digestión de la carne, por eso se recomienda como una buena opción de postre en una comida copiosa. Incluso se emplea la bromelina en la industria para ablandar ciertas carnes o hacerlas más suaves y sabrosas, una técnica fácil de imitar en casa si usamos zumo de piña natural para macerar.

Hay que matizar que ese poder ablandador no funciona con la carne de pollo, pues la cistatina del ave inhibe su acción digestiva. Aunque realmente el pollo no es una carne que presente digestiones difíciles, ya que es blanda y magra por sí misma.

Además, la bromelina se está utilizando como suplemento o tratamiento por sus propiedades antiinflamatorias, anticoagulantes, antitrombóticas y antiedematosas, siendo habitual en el mundo deportivo para prevenir agujetas y facilitar la asimilación de las proteínas.

Por qué la piña irrita la lengua y cómo evitarlo

La bromelina tiene por tanto propiedades fantásticas que, sin embargo, pueden resultar molestas a la hora de comer. A pesar de que la cantidad presente en una pieza de piña natural no es muy alta, en determinados casos puede dejar una sensación áspera muy molesta en la lengua y en el paladar, como una quemazón. Y esa irritación puede tardar varias en desaparecer del todo.

Esto sucede al comer piña fresca al natural bien madurada, incluyendo el tronco central. Esa es la parte que contiene la mayor cantidad de bromelina, y que muchos nos negamos a desperdiciar al cortar la fruta. Si es de calidad y se sirve en lonchas finas, no resulta ni fibrosa ni muy dura.

Nos toca elegir: bien renunciamos a una gran cantidad de nutrientes y al poder digestivo de la piña, bien apostamos por evitar molestias bucales. En cualquier caso, si retiramos el tronco, sigue siendo una buena opción de postre ligero y refrescante, que mantiene su poder diurético. Y ni toda la piña del mundo podrá contrarrestar los efectos de una comilona de carne roja.

Hay otra manera de evitar la irritación sin retirar la parte central: cocinando la piña. Las altas temperaturas destruyen la enzima, así que podemos preparar la fruta a la plancha o al horno, tanto en recetas saladas como en postres. Ahora que se acerca la temporada de barbacoas, no viene mal recordar que la piña a la parrilla es una delicia.

Estas son algunas de nuestras mejores recetas con piña cocinada que podéis probar en casa:

• Triángulos de tofu salteado con piña y jengibre
• Big Kahuna Burger
• Pechugas de pollo glaseadas con salsa teriyaki y piña
• Guiso de pollo con sabor oriental
• Pollo con piña al estilo chino
• Brochetas de merluza y piña
• Albóndigas de calabaza al curry de manzana y piña

Fotos | iStock - Unsplash

Las cebollas están deliciosas. Sin las cebollas, nos alimentaríamos, pero nuestros platos serían mucho más tristes. Sin ese toque de picor y sabor, muchos platos, sofritos, tortillas, ensaladas, etc... quedarían huérfanos. Pero a las cebollas, "conscientes" de que son tan queridas, no les ha hecho ninguna gracia que nos las comamos. Principalmente porque la cebolla o Allium cepa, que se desarrolla durante dos años, acumula en el bulbo durante el primer año nutrientes, que utilizará en el segundo para crecer y reproducirse a través de estas curiosas flores:

Llorando por la cebolla

Así que la cebolla se las ingenió para hacernos llorar. Quizá no a nosotros directamente, pero sí a algunos herbívoros incautos que se la querían comer. Y para ello ideó un mecanismo digno del mejor ingeniero químico. Al cortar la cebolla, se liberan unos aminoácidos (sulfóxidos) y una enzima, la lachrymatory-sintetasa* (sitentizadora de lágrimas). La enzima convierte los amino ácidos en **ácido sulfénico, que a su vez se convierte en propanetiol óxido-S. Este compuesto, llega a nuestros ojos, y al mezclarse con el agua de nuestros lacrimales, genera ácido sulfúrico. Ni que decir tiene que el sufúrico nos irrita, y eso hace que nos defendamos de la irritación llorando.

¿Os imagináis que en el etiquetado de las cebollas pusiera algo así cómo "ATENCIÓN, la exposición a este producto puede generar ácido sulfúrico e irritar los ojos". Estoy convencido de que hoy en día las cebollas no se hubieran podido consumir.

Dejando de llorar

Pues bien, puede que los días de llorar al cortar cebollas estén contados. Un investigador de Nueva Zelanda, Colin Eady del Crop & Food Research, junto con colaboradores japoneses, han desarrollado una variedad de cebolla que bloquea la producción de la enzima, lachrymatory-sintetasa.

Esto se ha conseguido manipulando el propio ADN de la cebolla, a través de procesos de interferencia de ARN. Es decir, no se ha tenido que recurrir a ADN de otras plantas.

La pregunta que nos podemos hacer es si este cambio podría afectar al sabor. Según los propios investigadores, lo más probable es que el sabor mejore. Esto es así porque al dedicar menos recursos a la producción de los compuestos necesarios para la irritación, éstos se derivarán a la producción de otros relacionados con el sabor, olor, etc...

Los investigadores consideran que la variedad podría estar en el mercado en unos 10 años, y sus esfuerzos se están centrando ahora mismo en lograr que se pueda cultivar de forma comercialmente viable. Desde luego, cuando llegue a los mercados, no serán los pocos los que agradezcamos pelar una cebolla y poder ver dónde estamos cortando.

Imágenes | dollen | ANDREOLA147
En Directo al paladar | Cómo cortar o picar cebollas sin llorar. Truco de cocina
En Directo al paladar | Cuscús vegetariano con cebollas confitadas. Receta
Enlaces | Silencing Onion Lachrymatory Factor Synthase Causes a Significant Change in the Sulfur Secondary Metabolite Profile / Plant Physiol. Aug 2008; 147(4): 2096–2106. / Chile Bio: Desarrollan cebolla genéticamente modificada que no hace llorar

Cada vez son más los productos derivados de la quesería que tienen este enzima en sus ingredientes y hoy vamos a ver el porqué de la utilización de este aditivo alimentario.

La lisozima fue descubierta en 1922 por Alexander Fleming (sí, el que descubrió la penicilina) y es un enzima que se encuentra presente en secreciones como lágrimas, mocos, saliva, leche (la humana es más rica e lisozima que la vacuna) y en gran cantidad en la clara de huevo, que es su fuente de obtención para su uso industrial.

Como se aprecia la tenemos muy presente y todos hemos tenido contacto con ella pero, ¿por qué se utiliza en la Industria Alimentaria?

La lisozima, aditivo E-1105, es un enzima pequeña que aguanta bien medios ácidos y resistente al calor (100ºC, aunque disminuye cuando baja el pH), aunque está última característica se va mejorando por ingeniería genética.

La función que realiza esta enzima y la cual resulta interesante para los alimentos es que es capaz de hidrolizar parte de los componentes de la pared bacteriana de los microorganismos, es decir, rompe la pared externa y eso destruye determinadas bacterias.

Su uso no influye en las características organolépticas de los alimentos, se usa en pequeñas concentraciones donde ya es efectiva.

El enzima presenta buenas cualidades para su uso en:

• Productos cárnicos: Reduce la población de microorganismos alternates.
• Productos lácteos: Como los quesos y mantequillas.
• En vinos y mostos: Para el control de las bacterias lácticas y fermentaciones en el mosto. Además permite reducir la cantidad de dióxido de azufre utilizada.

Su uso en quesos, por ejemplo, permite dejar de usar los nitratos en estos productos para evitar el desarrollo de las bacterias anaerobias formadoras de gas y especialmente el los gérmenes butíricos que provocan las hinchazones tardías de los quesos, provocando defectos de sabor, aroma y aspecto.

En países asiáticos como Japón se han patentado usos de este enzima en gambas, ostras, otros derivados pescado y marisco, en vegetales, pasta, en fórmulas lácteas infantiles…

En España sólo esta permitido su uso en la fabricación de quesos de pasta prensada y cocida, y en los quesos fundidos. También está permitido el uso en vinos para reducir el uso de SO2 e inhibir la fermentación maloláctica, como bien ha apuntado uno de nuestros lectores en los comentarios.

Como proteína que es puede ocasionar alergias en algunas personas y este el riesgo que puede entrañar su utilización.

¿Qué opinas del uso de este aditivo?

Más información | Milk Science – Universidad de Zaragoza En Directo al Paladar | Tecnologías de conservación de alimentos: Ultrasonidos

¡Alucinante! Eso es lo que estaréis pensando al ver el trozo de salmón-atún, ¿no? Tras verlo no queda más remedio que preguntarse cómo se elabora, por qué se produce esa ligazón y hasta qué punto puede interesarnos su uso.

La causante de ese efecto es una enzima, la transglutaminasa, que puede actuar sobre las proteínas de los alimentos como por ejemplo, las globulinas de las legumbres, el gluten del trigo, las caseínas de la leche y las miosinas de la carne, entre otras.

La reacción ocasiona una reestructuración y unión posterior de las proteínas afectadas por la enzima, es decir, se crea una superficie en los productos que hace que se peguen entre ellos sin importarle el origen.

Usos en la industria alimentaria

¿Cuántas son las empresas qué quieren vender salmón-atún? No se si son muchas, pero, ¿y las que quieren regenerar un filete a partir de trozos del despiece cárnico? Supongo que bastantes más.

Está enzima nos ofrece la oportunidad de pegar los alimentos y entonces para hacer alimentos regenerados, mejorar el comportamiento de masas cárnicas y de pescado, masas panarias, la estabilidad de geles a temperaturas más altas, la textura de los alimentos.

En la industria alimentaria con la transglutaminasa se pueden aprovechar mejor los subproductos y derivarlos en otros más atractivos.

Usos en la cocina

El uso más sorprendente es el de pegamento de proteínas y por ello destaco su utilización en preparaciones cárnicas o de pescado, como muslos rellenos, que usan diferentes piezas de carne y rellenos de huevo, o panceta. Con la acción previa de la TG se puede estabilizar la preparación, y luego al servirla y cortarla, no se deshace, como suele pasar.

La acción provoca la ruptura de proteínas y reestructuración de las mismas, es decir, un efecto como el que se produce al calentar las proteínas, pero sin necesidad de ello, y así conseguimos el gel. En La Margarita Se Agita se ve como Orges consigue gelatinas estables a temperatura alta.

Esta ocasión en ves de recetas os aconsejo que paséis por la web de chadzilla y veáis las experiencias que ha realizado. Seguro que se os ocurre algo.

El enzima se puede conseguir en Ajinomoto: Food Ingredients.

Sin duda, la transglutaminasa es una herramienta útil en la cocina y la industria alimentaria. Si la pruebas en alguna de tus preparaciones ya nos comentarás como han sido los resultados.

Donde comprarlo| Ajinomoto Más información | ChadZilla , La Margarita Se Agita En Directo al Paladar | Ingredientes de la nueva cocina: Agar (I) y (II) En Directo al Paladar | Ingredientes de la nueva cocina: Maltodextrina

Hace días se comentaba como influía el corte de la carne en su dureza y es que es esencial que el trozo de carne que se vaya a comer resulte tierno y fácil de masticar. En ello intervienen muchos factores: el músculo de donde proceda, la maduración, el corte, la forma de cocinado… De forma física o química se rompe la estructura de la carne y hace que sea más tierna.

Y entonces, ¿por qué hablo de la piña? Resulta que esta fruta tropical tiene una enzima en sus jugos que se llama bromelaína. Se trata de una enzima proteolítica, es decir, degrada las proteínas, las rompe. La carne esta compuesta por muchas proteínas y colágeno y éstas son las responsables de la dureza de la carne, entonces podemos usar el zumo de la piña para romperlas y tener una carne así más tierna.

Si quieres puedes hacer la prueba tu mismo, exprime una piña fresca e inyecta su zumo en la pieza de carne que vayas a asar. Lo dejas reposar un tiempo para que las enzimas actúen y lo cocinas. Si comparas con una pieza sin inyectar pero con el mismo cocinado verás como la inyectada con piña es más tierna aunque además también tendrá un toque tropical a piña.

La piña no es la única fruta que tiene este tipo de enzimas, la papaya, tiene papaína, que ejerce aproximadamente las mismas funciones y consigue así un ablandamiento de la carne por degradación de las proteínas.

En muchos platos de carne se incluye piña, fíjate que en muchos de estos se hace una cocinado corto, la pieza de carne no es la más tierna de todas, e indirectamente con la piña se puede evitar la excesiva dureza de la carne.

En Directo al Paladar |¿Cómo influye el corte de la carne en su dureza? En Directo al Paladar |Enzimas digestivas, para la adecuada asimilación de los nutrientes