Se estima que un 1% de la población de Europa sufre la enfermedad celiaca, una patología provocada por el gluten – un conjunto de proteínas presentes en la harina de cereales como el trigo–, que empuja al sistema inmunológico a atacar el intestino.
Se trata de una enfermedad autoinmune común, sin cura y que tiene serias consecuencias sobre la salud. Pero, aunque cada vez sabemos más sobre la misma, sigue sin estar claro cuáles son sus causas.
Las mutaciones específicas en un importante gen relacionado con la inmunidad llamado HLA-DQ parecen ser necesarias para el desarrollo de la enfermedad celíaca: una de las dos variantes de esta se encuentra en prácticamente todos los pacientes. Pero esto no es suficiente para explicar la presencia de la enfermedad, pues aproximadamente el 30 % de la población general es portadora de estos genes.
Son muchos los factores ambientales que, en su interacción con el riesgo genético, se han estudiado como posibles desencadenantes de la enfermedad: infecciones, alimentos, toxinas, vacunas, medicamentos, cirugías…
Es imposible saber qué productos contienen transglutaminasa, pues no es necesario que figure en el etiquetado
De un tiempo a esta parte, uno de los sospechosos habituales ha sido la transglutaminasa microbiana, una enzima alimentaria que, como explica a Directo al Paladar la consultora en seguridad alimentaria Beatriz Robles, se usa típicamente en la elaboración de surimi, noodles, tofu, nuggets… Es decir, en productos reestructurados, pues ayuda a mantener la textura de los alimentos que la contienen.
Diversas investigaciones apuntan una correlación positiva directa entre el aumento del uso de enzimas industriales en productos de panadería y el aumento de la incidencia de la enfermedad celíaca en las últimas cuatro décadas. Y, aunque aún no se ha demostrado una relación causa-efecto entre la transglutaminasa y la enfermedad celiaca, una nueva revisión de estudios, publicada en la revista Frontiers in Pediatrics, asegura que la sospecha es suficiente para, al menos, advertir de su presencia en los alimentos.
Y es que, a día de hoy, es imposible saber qué productos contienen esta enzima, pues no es necesario que figure en el etiquetado.
Así actúa la transglutaminasa
“La transglutaminasa microbiana puede unir proteínas, por lo que se usa para mejorar la textura, la palatabilidad y la vida útil de los alimentos”, explica Aaron Lerner, profesor del Instituto Aesku.Kipp en Alemania y coautor del estudio en la nota de presentación del mismo. “Esta enzima funciona como la transglutaminasa producida por nuestro cuerpo, que se sabe que es el objetivo de la autoinmunidad en la enfermedad celíaca”.
Pero si la transglutaminasa se produce normalmente en nuestros tejidos, y por nuestros propios microbios intestinales, ¿qué diferencia provoca que ingiramos un poco más a través de lo que comemos?
“Es principalmente una cuestión de escala”, argumenta Lerner. “Nuestra propia transglutaminasa tiene una estructura diferente a la de los microbios, lo que permite controlar su actividad de forma estricta. Y mientras que la transglutaminasa microbiana es producida de forma relativamente indiscriminada por parte de nuestra flora intestinal normal, la cantidad de la enzima podría aumentar significativamente cuando esta población microbiana se ve alterada por factores como infección, antibióticos o estrés, o incluso a través del consumo de alimentos procesados industrialmente”.
Una de las características principales del gluten es que se trata de una proteína que tiene una gran elasticidad. No se rompe fácilmente y es por ello por lo que es esencial en la fabricación de pan, pues permite que las masas horneadas se extiendan y mantenga su forma. Pero esto es un problema para los celiacos.
Para probar si esta enzima causa o desencadena el daño será necesario experimentar con modelos animales
“Los fragmentos de proteína de gluten o 'péptidos' que permanecen después de la digestión son altamente susceptibles a la transglutaminasa, lo que los modifica para hacer una variedad de nuevos péptidos”, explica Lerner. “Estos péptidos inusuales son particularmente propensos a resistir una mayor descomposición y ser reconocidos como ‘extraños’ por los receptores inmunitarios HLA-DQ dentro de la pared intestinal, pero solo en aquellos que portan las variantes HLA-DQ asociadas con la enfermedad celíaca”.
Los que las investigaciones sugieren es que la transglutaminasa microbiana (unida a los fragmentos de gluten) podría ser el objetivo de la respuesta inmune en la enfermedad celíaca, y el ataque a nuestra propia transglutaminasa simplemente es un caso de identidad errónea. La transglutaminasa microbiana presente en los alimentos procesados es, por lo tanto, una causa ambiental potencial de la enfermedad celíaca.
Falta investigación
Hoy en día no sabemos a ciencia cierta si esta teoría es correcta. “Para probar si esta enzima causa o desencadena el daño inmune característico de la enfermedad celíaca, será necesario experimentar con la exposición en modelos animales, líneas de células intestinales o biopsias”, explica el autor de la revisión.
En el caso de que las enzimas se utilicen como coadyuvantes tecnológicos no se exige su inclusión en la lista de ingredientes
Pero, mientras tanto, sin una cura conocida para la enfermedad celíaca, el tratamiento depende de medidas preventivas, es decir, adherirse a una dieta sin gluten. Y en este sentido, el estudio recomienda que la transglutaminasa aparezca en el etiquetado, algo que ya ocurre en Suiza, por ejemplo, pero no en la Unión Europea.
Como explica Robles a Directo al Paladar, la legislación europea prevé que se establezca una lista de enzimas autorizadas para armonizar su uso en toda la UE, pero esta lista no se ha desarrollado todavía por lo que se regulan según las normas de los países miembros. En base al principio de reconocimiento mutuo, se pueden utilizar aquellas enzimas que estén legalmente comercializada en otros estados miembros. Y la transglutaminasa bacteriana lo está.
La razón por la que no aparece en el etiquetado es, no obstante, más compleja. Tal como indica la Agencia española de Consumo, Seguridad alimentaria y Nutrición, se consideran “ingredientes” las enzimas alimentarias que se utilicen en la fabricación o la elaboración de un alimento y sigan estando presentes en el producto acabado, aunque sea en una forma modificada, por lo que deben figurar en la lista de ingredientes. Sin embargo, en el caso de que se utilicen como coadyuvantes tecnológicos no se exige su inclusión en la lista de ingredientes, salvo que causen alergias o intolerancias.
Siguiendo el principio de reconocimiento mutuo y, dado que la transglutaminasa está autorizada en Francia como coadyuvante tecnológico, no es necesario que figure en el etiquetado.
¿Una alarma innecesaria?
Para Juan Ignacio Serrano Vela, doctor en Biología responsable de investigación en la Asociación de Celíacos y Sensibles al Gluten, “la transglutaminasa tisular (la humana) es un elemento clave de los muchos que participan en la patogenia de la enfermedad, pero no está descrito que sea el detonante de la enfermedad, por lo que no hay motivo para pensar que la microbiana sí lo sea”
“Su papel potenciador de la respuesta inmunológica al modificar los péptidos de gluten va precedido de unos acontecimientos previos que se tienen que dar en el intestino y de los que en principio no es responsable esta enzima”, asegura el biólogo a Directo al Paladar. Y estos estudios “por ahora apuntan indicios, pero no pruebas”.
Debido a esto, explica, no cree que sea apropiado etiquetar la transglutaminasa: “Puede alarmar innecesariamente, y no sé si es apropiado etiquetar ‘por si acaso’ mientras se averigua realmente si es problemático”.
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